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In C the single quotation mark has no special meaning for strings, and it cannot be used to delimit strings. In C the single quotation mark is the required delimiter for literals of type System.

Char in the. NET Framework. Examples that illustrate the single escape character in either the input or the output are shown in the following table.

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After obtaining a single crystal, a diffraction experiment is required. The crystal is immobilized in an intense X-ray beam, producing a diffraction pattern, which is recorded as the diffraction data angle and intensity of the diffracted X-rays.

As the crystal is gradually rotated, the previous reflections disappear and new reflections emerge.

The diffraction intensity at each spot is recorded from each direction of the crystal. Subsequently, the diffraction data obtained from the diffraction pattern are combined with various methods of structural analysis and data fitting to analyze the electron density distribution in the three-dimensional space within the unit cell.

In the last step, based on the electron density map, a model of atomic arrangement in the crystal can be produced and refined.

The process of single crystal X-ray diffraction technique. This method may yield high atomic resolution and is not limited by the molecular weight of the sample.

It is suitable for water-soluble proteins, membrane proteins as well as macromolecular complexes. When manipulated properly, it becomes a powerful tool to deliver reliable structural data of biological macromolecules and determine the position and structure of the active center, and helps understand how the protein recognizes and binds ligand molecules at the atomic level.

However, the single crystal X-ray diffraction method also has several disadvantages. First, the sample must be crystallizable, but crystallization of biological macromolecules with large molecular weight can be difficult, particularly, membrane proteins are more challenging to crystallize because of its large size and poor solubilization.

Second, an organized single crystal must be obtained to allow appropriate diffraction. Finally, the obtained three-dimensional structure of biological sample only represents a static form of the tested molecule one of many possibilities , rather than a dynamic one.

Nuclear magnetic resonance NMR. The second method is nuclear magnetic resonance NMR. Nuclei are charged, fast spinning particles, which are similar to outer electrons.

The gyromagnetic ratios of different atomic nuclei are different and therefore have different resonance frequencies. The movement of the nucleus is not isolated--it interacts with the surrounding atoms both intra- and inter-molecularly.

Therefore, through nuclear magnetic resonance spectroscopy, structural information of a given molecule can be obtained.

The spacing of the atomic nuclei in different secondary domains, the interaction between nuclei, and the dynamic characteristics of polypeptide segments all directly reflect the three-dimensional structure of proteins.

These nuclear features all contribute to spectroscopic behaviors of the analyzed sample, thus providing characteristic NMR signals.

Interpretation of these signals by computer-aided methods leads to deciphering of the three-dimensional structure. Nuclear spin.

Since the first observation of condensed-state NMR signals in , NMR technology has experienced a rapid development for over 70 years, and its application has been extended from the area of physics such as nuclear magnetic moment determination to chemistry, medicine, material science, life science and many others.

Notably, in the s, NMR technology was applied in the structural analysis of protein creatively, thus promoting the application of NMR in biological field.

Although the amount of three-dimensional structure data of proteins obtained by NMR technology is not comparable to that of single crystal X-ray diffraction, the unique advantages of NMR technology have been widely noticed: NMR is able to provide information on a kinetic basis, such that the internal movement of proteins over multiple time scales and their binding mechanism to ligands can therefore be solved.

There are four main steps in an NMR experiment: sample preparation, data acquisition, spectral processing, and structural analysis. NMR analysis is performed on aqueous samples of protein with high purity, high stability, and high concentration.

The use of stable isotopes 15N, 13C and 2H for protein labeling can effectively increase signal intensity and resolution.

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